Активності AТФ-аз та МАТ еритроцитів за умов одночасного впливу перекису водню і метіоніну

Автор(и)

  • І. В. Микуцька

Ключові слова:

еритроцити людини; окисний стрес; Na -K -ATФ-аза; Mg2 -ATФ-аза; МАТ; метіонін

Анотація

У роботі досліджено вплив метіоніну, перекису водню (Н2О2), метіоніну і перекису водню за сумісної присутності на активність Na+ -K+ -, Mg2+ -ATФ-аз та МАТ в еритроцитах людини. Установлено, що наявність метіоніну в середовищі інкубування сприяє зростанню активності досліджуваних ферментів. Уведення метіоніну в концентраціях 10-6–10-4 М призводить до зростання активності усіх ферментів навіть за присутності Н2О2. За відсутності метіоніну окисне середовище інкубування призводить до падіння активності Na+ -K+ -ATФ-ази, але у високих концентраціях Н2О2 (10-6–10-3 М) сприяє зростанню активності Mg2+ -ATФ-ази та МАТ, хоча рівень активності останніх залишається низьким.

Посилання

Interplay between Erythrocyte Peroxidases and Membrane / D. Melo, S. Rocha, S. Coimbra, A. Santos Silva; in A. Tombak (ed.). Erythrocyte. IntechOpen, London, UK. 2019. Р. 65–84. DOI: 10.5772/intechopen.83590.

Forman H. J., Bernardo A., Davies K. J. A. What is the concentration of hydrogen peroxide in blood and plasma? Archives of Biochemistry and Biophysics. 2016. № 603. Р. 48–53. DOI:10.1016/j.abb.2016.05.005.

Oxidative stress caused by glycation of Cu,Zn-superoxide dismutase and its effects on intracellular components / F. Junichi, M. Theingi, O. Ayako, K. Hideaki, T. Naoyuki. Nephrol Dial Transplant. 1996. № 11. Р. 34–40.

Вплив пiридину на активнiсть мембранозв’язаних ферментiв клiтин печiнки / О. М. Фiлiнська, В. П. Лозовий, С. В. Яблонська, Г. В. Островська, Т. В. Рибальченко, В. О. Зеленюк, В. К. Рибальченко. Доповiдi Нацiональної академiї наук України. 2008. № 6. С. 173–177.

Evaluation of erythrocyte Na+, K+-ATP-ase and superoxide dismutase activities and malondialdehyde level alteration in coal miners / A. Gürel, F. Armutçu, Ş. Damatoğlu, M. Unalacak, N. Demircan. Eur J Gen Med. 2004. 1(4). Р. 22–28.

Methylation of protein aspar-tates and deamidated asparagines as a function of blood bank storage and oxidative stress in human red blood cells / J. A. Reisz, T. Nemkov, M. Dzieciatkowska, R. Culp-Hill, D. Stefanoni, R. C. Hill, T. Yoshida, A. Dunham, T. Kanias, L. J. Dumont, M. Busch, E. Z. Eisenmesser, J. C. Zimring, K. C. Hansen, A. D’Alessandro. Transfusion. 2018. № 58(12). Р. 2978–2991. DOI: 10.1111/trf.14936.

Ekegren T., Aquilonius S. M., Gomes-Trolin C. A comparative study of methionine adenosyltransferase activity and regional distribution in mammalian spinal cord. Biochem Pharmacol. 2000. Vol. 60(3). Р. 441–445. DOI: 10.1016/s0006-2952(00)00316-6.

Methionine adenosyltransferase activity in erythrocytes and spinal cord of patients with sporadic amyotrophic lateral sclerosis / T. Ekegren, H. Askmark, S.-M. Aquilonius, C. Gomes-Trolin. Experimental Neurology. 1999. Vol. 158(2). Р. 422–427. DOI: 10.1006/exnr.1999.7112.

Иващенко А. Т., Ли Т. Т., Бушнева И. А. Свойства анионной АТФазы эритроцитов. Вопросы медицинской химии. 1985. Т. 31. № 1. С. 117–121.

Рязанцев Н. В., Новицкий В. В. Структурные нарушения и изменения активности Na-K-АТФазы в мембранах эритроцитов у пациентов с невротическими расстройствами. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2002. Т. 134. № 7. С. 85–88.

Макаренко Е. В. АТФ-азная активность эритроцитов при хронических заболеваниях печени и желудка. Лабораторное дело. 1987. № 2. С. 14–17.

Якушева И. А., Орлова Л. И. Метод определения активность аденозинтрифосфотаз в гемолизатах эритроцитов крови человека. Лабораторное дело. 1970. № 8. С. 497–501.

Кушаковский М. С. Клинические формы повреждения гемоглобина. Ленинград: Медицина. 1968. 324 с.

Пупкова В. И. Определение гемоглобина в крови: информационно-методическое пособие. Кольцово. 2001. C. 4–8.

Боровиков В. Statistica. Искусство анализа данных на компьютере: для профессионалов. 2-е изд. СПб.: Питер. 2003. 688 с.

Kaplan J. H. Biochemistry of Nа+ , K+ -ATPase. Annual Review of Biochemistry. 2002. Vol. 71. Р. 511–535. DOI: 10.1146/annurev.biochem.71.102201.141218.

Schuster S., Kenanov D. Adenine and adenosine salvage pathways in erythrocytes and the role of S-adenosylhomocysteine hydrolase. A theoretical study using elementary flux modes. The FEBS Journal. 2005. 272(20). Р. 5278–5290. DOI: 10.1111/j.1742-4658.2005.04924.x.

Корендясева Т. К. Регуляция метаболизма метионина в суспензии свежевыделенных гепатоцитов: дис. … канд. биол. наук: 03.01.02-биофизика. Москва. 2011. 117 с.

##submission.downloads##

Опубліковано

2022-11-29

Номер

Розділ

Природничі та технічні науки