Дослідження SOD1 опосередкованого механізму надходження глюкози в еритроцити
Ключові слова:
еритроцити людини; супероксиддисмутаза; окисний стрес; казеїнкіназаАнотація
Супероксиддисмутаза – фермент, що каталізує диспропорціонування супероксидних радикалів на перекис водню та молекулярний кисень. За допомогою спектрофотометричних та кінетичних методів досліджували змінення активності SOD1 в еритроцитах людини, що інкубувалися продовж п’яти годин при 20°С в окисному середовищі складу AscH – 1×10-4 М, Cu2+ – 5×10-6 М з різним вмістом глюкози (від 0 до 50 мМ). Виходячи з отриманих експериментальних даних зроблено припущення, що за умов присутності глюкози SOD1 бере участь у стабілізації двох гомологів 1-гамма (CK1γ) казеїнкінази, Yck1p та Yck2p, необхідних для пригнічення зв’язування кисню і посилення гліколізу. Показано, що змінення активності SOD1 відбувається за рахунок зв’язування з мембраною еритроциту та з цитоплазматичним дегроном Yck1p/Yck2p.
Посилання
Agnieszka Grzelak, Marcin Kruszewski, Ewa Macierzyńska, Łukasz Piotrowski, Łukasz Pułaski, Błazej Rychlik, Grzegorz Bartosz. The effects of superoxide dismutase knockout on the oxidative stress parameters and survival of mouse erythrocytes. Cell Mol Biol Lett. 2009. № 14(1). Р. 23–34. doi:10.2478/s11658-008-0031-8.
Melo D., Rocha S., Coimbra S., Santos Silva A. Interplay between Erythrocyte Peroxidases and Membrane. In A. Tombak, (Ed.). Erythrocyte. IntechOpen, London, UK. 2019. Р. 65–84. doi.org/10.5772/intechopen.83590.
Junichi Fujii, Theingi Myint, Ayako Okado, Hideaki Kaneto and Naoyuki Taniguchi. Oxidative stress caused by glycation of Cu,Zn-superoxide dismutase and its effects on intracellular components. Nephrol Dial Transplant. 1996. № 11. Р. 34–40.
Chynna N. Broxton. SOD enzymes in a human fungal pathogen: oxidative stress protection versus cellular signaling. Doctoral Dissertations. 2017. 125 p. URI http://jhir.library.jhu.edu/handle/1774.2/44691
Jared R. Auclair, Joshua L. Johnson, Qian Liu,Joseph P. Salisbury,Melissa Rotunno,Gregory A. Petsko,Dagmar Ringe,Robert H. Brown, Jr,Daryl A. Bosco,and Jeffrey N. Agar.Post-Translational Modification by Cysteine Protects Cu/ZnSuperoxide Dismutase From Oxidative Damage. Biochemistry. 2013. № 52(36). Р. 6137–6144. doi: 10.1021/bi4006122
Claudia Montllor-Albalatea , Alyson E. Colina , Bindu Chandrasekharana , Naimah Bolajic , Joshua L. Andersend , F. Wayne Outtenc , Amit R. Reddia. Extra-mitochondrial Cu/Zn superoxide dismutase (Sod1) is dispensable for protection against oxidative stress but mediates peroxide signaling in Saccharomyces cerevisiae. Redox Biology. 2019. № 21: 101064. Р. 1–10. doi: 10.1016/j.redox.2018.11.022
Sungmun Lee, Myung Chul Choi, Kenana Al Adem, Suryani Lukman, Tae-Yeon Kim. Aggregation and Cellular Toxicity of Pathogenic or Non-pathogenic Proteins. Sci Rep. 2020. № 10 (5120). Р. 3–14. DOI: 10.1038/s41598-020-62062-3
Sidorenko S. V., Ziganshin R. H., Luneva O. G., Deev L. I., Alekseeva N. V., Maksimov G. V., Orlov S. N. Proteomics-based identification of hypoxia-sensitive membrane-bound proteins in rat erythrocytes. Journal of Proteomics. 2018. 184. Р. 25–33. doi:10.1016/j.jprot.2018.06.008
Dorival Martins, Ann M. English.SOD1 oxidation and formation of soluble aggregates in yeast: Relevance to sporadic ALS development. Redox Biol. 2014. № 2. Р. 632–639. doi: 10.1016/j.redox.2014.03.005
Rosie K. A. Bunton-Stasyshyn1, Rachele A. Saccon1, Pietro Fratta1, and Elizabeth M. C. Fisher. SOD1 Function and Its Implications for Amyotrophic Lateral Sclerosis Pathology: New and Renascent Themes. The Neuroscientist. 2015. № 21(5). Р. 519–529. DOI: 10.1177/1073858414561795
Reddi A. R., Culotta V. C. SOD1 integrates signals from oxygen and glucose to repress respiration. Cell. 2013. № 152(1–2). P. 224–235. doi.org/10.1016/j.cell.2012.11.046
Wang Y., Branicky R., Noë A., Hekimi S. Superoxide dismutases: dual roles in controlling ROS damage and regulating ROS signaling. The Journal of cell biology. 2018. 217(6). Р. 1915–1928. doi:10.1083/jcb.201708007
Wang C. C., Tao M., Wei T., Low P. S. Identification of the major casein kinase I phosphorylation sites on erythrocyte band 3. Blood. 1997. 89(8). P. 3019–3024. doi.org/10.1182/blood.V89.8.3019
Iakovenko I. N., Zhirnov V. V., Kozachenko A. P., Shablykin O. V., & Brovarets V. S. Participation of proteinkinase CK 2 in regulation of human erythrocytes plasma membrane redox system activity: relative contribution of Са2+- dependent and Са2+-independent mechanisms of its activation [Uchast' protei'nkinazy SK2 v reguljacii' aktyvnosti redoks-systemy plazmatychnyh membran erytrocytiv ljudyny: vidnosnyj vnesok Ca2+-zalezhnyh ta Ca2+- nezalezhnyh mehanizmiv i'i' aktyvacii']. The Ukrainian Biochemical Journal. 2012. 84(5). P. 55–60.
Grzelak A., Kruszewski M., Macierzyńska E., Piotrowski Ł., Pułaski Ł., Rychlik B., Bartosz G. The effects of superoxide dismutase knockout on the oxidative stress parameters and survival of mouse erythrocytes. Cellular & molecular biology letters. 2009. 14, №1. Р. 23–34. doi.org/10.2478/s11658-008-0031-8
Dotsenko O. I., Mykutska I. V., Taradina G. V., Boiarska Z. O. Potential role of cytoplasmic protein binding to eryth-rocyte membrane in counteracting oxidative and metabolic stress. Regulatory Mechanisms in Biosystems. 2020. 11(3). Р. 93–100. doi:10.15421/022071
