Дослідження стану гемоглобіну еритроцитів людини в умовах окисного остресу різної інтенсивності
Ключові слова:
мембранозв’язаний гемоглобін; оксигемоглобін; метгемоглобін; геміхром; спектри поглинання гемоглобіну; смуга СореАнотація
Окисний стрес створювали шляхом введення перекису водню (діапазон концентрацій 10-6 ‑ 0,1 М) в середовище інкубування еритроцитів. Методом спектрофотометрії та подальшим аналізом спектрів поглинання гемоглобіну у діапазоні 350 – 650 нм досліджено вплив різних концентрацій перекису водню на вміст мембранозв’язаного гемоглобіну, лігандних форм гемоглобіну цитоплазматичної фракції, склад мембранозв’язаного гемоглобіну в еритроцитах. Досліджено кількісні зміни внутрішньоклітинного і позаклітинного перекису водню. Показано, що перекис водню у діапазоні концентрацій 5×10-3 до 0,1 М негативно впливає на стан поверхні клітин, викликаючи перебудову ліпідного бішару. Наслідком цих процесів є перехід оксигемоглобіну у геміхром і незворотне зв’язування останнього з ліпідами мембрани.
Посилання
Космачевская О. В., Насыбуллина Э. И., Блиндарь В. Н., Топунов А. Ф. Связывание эритроцитарного гемоглобина с мембраной как способ осуществления сигнально-регуляторной функции (обзор). Прикладная биохимия и микробиология. 2019. Т. 55, № 2. С. 107–123.
Rifkind J. M., Nagababu E. Hemoglobin redox reactions and red blood cell aging. Antioxid. Redox Signal. 2013. Vol. 18. P. 2274–2283.
Mohanty J. G., Nagababu E., Rifkind J. M. Red blood cell oxidative stress impairs delivery and induces red blood cell aging. Frontiers in Physiology. 2014. Vol. 5. e84.
van Zwieten R., Verhoeven A. J., Roos D. Inborn defects in the antioxidant systems of human red blood cells. Free. Radic. Biol. Med. 2014. Vol. 67. P. 377–386.
Welbourn E. M., Wilson M. T., Yusof A., Metodiev M. V., Cooper C. E. The mechanism of formation, structure and physiological relevance of covalent hemoglobin attachment to the erythrocyte membrane. Free Radical Biology and Medicine. 2017. 103. С. 95–106.
Carelli-Alinovi C., Misiti F. Erythrocytes as potential link between diabetes and Alzheimer’s disease. Frontiers in Aging Neuroscience. 2017. 9. 276.
Космачевская О. В., Топунов А. Ф. Альтернативные и дополнительные функции эритроцитарного гемоглобина. Обзор. Биохимия. 2019. Т. 84 (1). С. 3–23.
Tharaux P.-L. Posttranslational modifications of sickle hemoglobin in microparticles may promote injury. Kidney International. 2019. 95(6). C. 1289–1291.
Ratanasopa K., Strader M. B., Alayash A. I., Bulow L. Dissection of the radical reactions linked to fetal hemoglobin reveals enhanced pseudoperoxidase activity. Frontiers in physiology. 2015. 6. P. 39.
Attia A. M. M., Aboulthana W. M., Hassan G. M., Aboelezz E. Assessment of absorbed dose of gamma rays using the simultaneous determination of inactive hemoglobin derivatives as a biological dosimeter. Radiation and Environmental Biophysics. 2020. 59(1). C. 131–144.
Dotsenko O. I., Mykutska I. V., Taradina G. V., Boiarska Z. O. Potential role of cytoplasmic protein binding to erythrocyte membrane in counteracting oxidative and metabolic stress. Regulatory Mechanisms in Biosystems. 2020. 11(3). С. 455–462.
Wolff S. P. [18] Ferrous ion oxidation in presence of ferric ion indicator xylenol orange for measurement of hydroperoxides. Oxygen Radicals in Biological Systems Part C. 1994. С. 182–189.
Bou R., Codony R., Tres A., Decker E. A., Guardiola F. Determination of hydroperoxides in foods and biological samples by the ferrous oxidation–xylenol orange method: A review of the factors that influence the method’s performance. Analytical Biochemistry. 2008. 377(1). С. 1–15.
Андреюк Г. М., Кисель М. А. Превращение гемоглобина в гемихром под действием лизофосфолипидов. Биохимия. 1999. Т. 64, 8. С. 1034–1042.
Matveev V. V. Cell theory, intrinsically disordered proteins, and the physics of the origin of life. Progress in Biophysics and Molecular Biology. 2019. 149. Р. 114–130.
